News & events - Keyword : Proteins

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Not5 dans la régulation de la synthèse des protéines

Comment fabriquer des protéines à la bonne vitesse

Chez tous les organismes eucaryotes, le matériel génétique est stocké dans le noyau cellulaire sous forme d’ADN. Pour être utilisé, ce programme est d’abord transcrit en ARN messager dans le cytoplasme des cellules, puis traduit dans les ribosomes, de petites machines capables de décoder les ARN messagers pour synthétiser les protéines qui conviennent. Cependant, la vitesse avec laquelle ce mécanisme se déroule n’est pas uniforme: elle doit s’adapter pour permettre à la protéine d’adopter la bonne configuration. En effet, une dérégulation du rythme de production entraîne des défauts structurels. Les protéines, alors inutilisables, ne sont pas correctement repliées et s’agrègent, devenant toxiques pour la cellule.

En analysant la vitesse d’action des ribosomes dans des cellules de levure, l’équipe de la Pre Martine Collart de l’Université de Genève, en collaboration avec l’Université de Hambourg, est parvenue à démontrer que le rythme de synthèse des protéines est modulé par des facteurs de régulation qui modifient à loisir la vitesse de traduction de l’ARN messager en protéines. Des résultats à découvrir dans la revue Cell Reports.

Cellule humaine infectée par Toxoplasma gondii

Empêcher l’entrée par effraction du parasite
de la toxoplasmose

Toxoplasma gondii, le parasite responsable de la toxoplasmose, est capable d’infecter quasiment tous les types de cellules. On estime que près de 30% de la population mondiale est chroniquement infectée, pour la grande majorité de manière asymptomatique. Une infection au cours de la grossesse peut cependant entraîner de graves pathologies développementales chez l’enfant à naître. Comme les autres membres de la grande famille des Apicomplexes, il s’agit d’un parasite intracellulaire obligatoire qui, pour survivre, doit absolument pénétrer à l’intérieur des cellules de son hôte afin de détourner ses machineries à son avantage. Comprendre comment il y parvient permettra d’envisager des stratégies de prévention et de contrôle plus efficaces que celles disponibles actuellement.

L’équipe de la Pre Dominique Soldati-Favre de l'Université de Genève, en collaboration avec l’Université de Zurich et l’Institut Paul Scherrer à Villigen, ont identifié le rôle clé de RON13, une protéine du parasite essentielle à ce processus d’invasion. La structure tridimensionnelle et le site d’action de cette enzyme sont atypiques, offrant la possibilité de concevoir des inhibiteurs très précis pour stopper l’infection. Ces résultats sont à découvrir dans la revue Nature Communications.

2 cellules-filles de Caulobacter crescentus avec leur flagelle

La douce précision de l’assemblage des flagelles

Afin d’obtenir la machinerie permettant aux bactéries de nager, plus de 50 protéines doivent être assemblées selon une logique et un ordre bien défini pour former le flagelle, l’équivalent cellulaire d’un moteur de bateau. Pour être fonctionnel, le flagelle s’assemble élément par élément, en terminant par l’hélice appelée filament flagellaire composé de six différentes protéines appelée flagellines.

Des microbiologistes du groupe du Prof. Patrick Viollier, de l’Université de Genève, démontrent que l’ajout de sucre sur les flagellines est déterminant pour l’assemblage et la fonctionnalité du flagelle. Cette glycosylation est assurée par l’enzyme FlmG, dont le rôle était jusqu’ici inconnu. Partant de cette observation, accessible dans la revue eLife, les chercheurs⁄euses ont enchaîné avec une autre découverte publiée dans Developmental Cell. Les six flagellines de Caulobacter crescentus, bactérie modèle de ces deux études, contiennent une intruse qui servirait de signal pour enclencher l’assemblage final du flagelle.

Oeil de drosophile.

Un revêtement antireflet s’inspire des yeux de mouches

Les yeux de nombreux insectes, dont la mouche de vinaigre, sont recouverts d’une couche mince et transparente, constituée de minuscules protubérances aux propriétés antireflets et antiadhésives. Un article à lire dans la revue Nature révèle les secrets de fabrication de ce nano-revêtement.

Ce travail, mené par le Prof. Vladimir Katanaev de l’Université de Genève, en collaboration avec des chercheurs de l’Université de Lausanne et de l’École Polytechnique Fédérale de Zurich, montre que ce revêtement n’est formé que de deux ingrédients: une protéine appelée «rétinine» et de la cire cornéenne. Ces deux composés génèrent automatiquement le réseau régulier de protubérances en jouant les rôles respectifs d’activateur et d’inhibiteur d’un processus de morphogenèse qui a été modélisé dans les années cinquante par le mathématicien Alan Turing. L’équipe pluridisciplinaire a même réussi à reproduire artificiellement le phénomène en mélangeant de la rétinine et de la cire sur différents types de surface. Très bon marché et basé sur des matériaux biodégradables, le procédé a permis d’obtenir des nano-revêtements ayant une morphologie semblable à celle des insectes et présentant des fonctionnalités antiadhésives ou antireflets qui pourraient avoir de nombreuses applications dans des domaines aussi divers que les lentilles de contact, les implants médicaux ou encore les textiles.

Staphylocoques dorés

La frilosité des staphylocoques révèle un point faible

Les staphylocoques dorés ont la capacité de se développer dans des conditions environnementales très variables (sur la peau, dans le nez, sur des surfaces stériles, etc.). Leur haute faculté d’adaptation dépend notamment d’une protéine (une hélicase ARN) impliquée dans la dégradation d’ARN messagers devenus inutiles.

En cherchant à mieux comprendre son fonctionnement, des scientifiques du groupe du Prof. Patrick Linder de l’Université de Genève ont découvert que cette hélicase contribue à un autre processus physiologique, sans lien apparent avec le premier: la synthèse des acides gras qui sont les constituants essentiels de la membrane bactérienne. Cette avancée, à lire dans la revue PLoS Genetics, fournit un éclairage intéressant car la synthèse des acide gras est justement l’une des cibles privilégiées par de nombreux laboratoires pour lutter contre ce pathogène difficile à traiter en raison de sa résistance aux antibiotiques.

Effet de la désactivation de FKBP10 sur des tumeurs pulmonaires

Une nouvelle cible moléculaire
contre des cancers agressifs

Pertinence, spécificité et limitation des risques de rechute: ces trois éléments sont essentiels lors de la mise au point de nouvelles thérapies contre le cancer. En décryptant le rôle d’une protéine nommée FKBP10, exprimée dans les cellules tumorales lors de certains cancers (affectant notamment le poumon ou le colon), mais pas dans les cellules saines, des scientifiques des groupes du Pr Roberto Coppari et de la Pre Martine Collart de l’Université de Genève ont identifié une cible novatrice. Cette protéine particulièrement néfaste semble en effet renforcer l’agressivité du cancer en favorisant l’apparition de «cellules souches cancéreuses» résistantes. En inhibant cette protéine dans un modèle animal de cancer du poumon, l’équipe genevoise est parvenue à faire régresser la tumeur de manière spectaculaire. Ces résultats, à découvrir dans la revue Cell Reports, apportent une première preuve de l’intérêt de FKBP10 dans certaines formes de cancer pour lesquels le pronostic vital est particulièrement engagé.